Diferentes métodos de classificação de proteínas tem sido propostos, mas atualmente nenhum deles é universalmente válido. Abaixo, descrevemos alguns exemplos baseados em composição química, estrutura, funções e solubilidade em diferentes solventes para te ajudar a compreender melhor o que há de ciência e debate por trás das proteínas.

Classificação de proteínas com base na composição química

Com base na sua composição química, as proteínas podem ser divididas em duas classes: simples e complexas.

Proteínas simples

Também conhecidas como homoproteínas, são constituídas apenas por aminoácidos. Exemplos são albumina plasmática, colágeno e queratina.

Proteínas Conjugadas

Às vezes também chamadas de heteroproteínas, elas contêm em sua estrutura uma porção não proteica. Três exemplos são glicoproteínas, cromoproteínas e fosfoproteínas.

Glicoproteínas

São proteínas que se ligam covalentemente a uma ou mais unidades de carboidratos ao esqueleto polipeptídico. Tipicamente, os ramos consistem em não mais do que 15 a 20 unidades de carboidratos, onde você pode encontrar arabinose, fucose (6-desoxigalactose), galactose, glicose, manose, N-acetilglucosamina (GlcNAc ou NAG) e ácido N-acetilneuramínico ( Neu5Ac ou NANA). Exemplos de glicoproteínas são:

  • Glicoforina, a mais conhecida entre as glicoproteínas da membrana eritrocitária
  • Fibronectina, que ancora as células à matriz extracelular através de interações de um lado com colágeno ou outras proteínas fibrosas, enquanto do outro lado com membranas celulares
  • Todas as proteínas do plasma sanguíneo, exceto a albumina; imunoglobulinas ou anticorpos.

Cromoproteínas

São proteínas que contêm grupos protéticos coloridos. Exemplos típicos são:

  • Hemoglobina e mioglobina, que ligam, respectivamente, um e quatro grupos heme
  • Clorofilas, que se ligam a um anel de porfirina com um átomo de magnésio no centro
  • Rodopsinas, que ligam a retina.

Fosfoproteínas

São proteínas que ligam o ácido fosfórico a resíduos de serina e treonina. Geralmente, eles tem uma função estrutural, como a dentina dentária, ou a função de reserva, como as caseínas do leite (alfa, beta, gama e delta) e a gemavitina da gema de ovo.

Como são classificadas as proteínas de acordo com a forma?

Com base na sua forma, as proteínas podem ser divididas em duas classes: fibrosa e globular.

Proteínas fibrosas

Eles tem principalmente funções mecânicas e estruturais, fornecendo suporte para as células, bem como todo o organismo. Estas proteínas são insolúveis em água, pois contêm, internamente e em sua superfície, muitos aminoácidos hidrofóbicos. A presença na sua superfície de aminoácidos hidrofóbicos facilita o seu empacotamento em estruturas supramoleculares muito complexas.

A este respeito, deve notar-se que as suas cadeias polipeptídicas formam longos filamentos ou folhas, onde na maioria dos casos apenas um tipo de estrutura secundária, que se repete, é encontrado. Nos vertebrados, essas proteínas fornecem proteção externa, suporte e forma; na verdade, graças às suas propriedades estruturais, elas garantem flexibilidade e / ou resistência.

Algumas proteínas fibrosas, como as α-queratinas, são apenas parcialmente hidrolisadas no intestino.

Aqui estão alguns exemplos.

Fibroína

É produzida por aranhas e insetos. Um exemplo é o produzido pelo bicho da seda, Bombyx mori.

Colágeno

O termo “colágeno” indica não uma única proteína, mas uma família de proteínas estruturalmente relacionadas (pelo menos 29 tipos diferentes), que constituem o principal componente proteico do tecido conjuntivo e, mais geralmente, o esqueleto extracelular de organismos multicelulares. Nos vertebrados, eles representam cerca de 25-30% de todas as proteínas. Elas são encontradas em diferentes tecidos e órgãos, como tendões e a matriz orgânica do osso, onde estão presentes em porcentagens muito altas, mas também na cartilagem e na córnea do olho.

Nos diferentes tecidos, formam estruturas diferentes, cada uma capaz de satisfazer uma necessidade específica. Por exemplo, na córnea, as moléculas estão dispostas em um arranjo quase cristalino, de modo que são virtualmente transparentes, enquanto na pele formam fibras não muito entrelaçadas e direcionadas em todas as direções, o que garante a resistência à tração da própria pele.

Nota: os diferentes tipos de colágeno têm baixo valor nutricional como deficientes em vários aminoácidos (na verdade, não contêm triptofano e baixa quantidade dos demais aminoácidos essenciais). A gelatina usada na preparação de alimentos é um derivado do colágeno.

Classificação de proteínas

Aprenda a classificar os diferentes tipos de proteínas para entender melhor a ciência por trás desses componentes essenciais do funcionamento do organismo. (Foto: FoodNavigator)

α-queratinas

Eles constituem quase todo o peso seco das unhas, garras, bico, cascos, chifres, cabelos, lã e uma grande parte da camada externa da pele. A diferente rigidez e flexibilidade destas estruturas é uma consequência do número de ligações dissulfureto que contribuem, juntamente com outras forças de ligação, para estabilizar a estrutura da proteína. E esta é a razão pela qual as queratinas de lã, que têm um baixo número de ligações dissulfureto, são flexíveis, moles e extensíveis, ao contrário das queratinas de garra e bico que são ricas em ligações dissulfureto.

Elastina

Esta proteína fornece elasticidade à pele e vasos sanguíneos, uma consequência da sua estrutura enrolada aleatória, que difere das estruturas das α-queratinas e colágenas.

Proteínas globulares

A maioria das proteínas pertence a essa classe. Eles têm uma estrutura compacta e mais ou menos esférica, mais complexa que as proteínas fibrosas. A este respeito, motivos, domínios, estruturas terciárias e quaternárias são encontrados, além das estruturas secundárias. Elas são geralmente solúveis em água, mas também podem ser encontrados em membranas biológicas (proteínas transmembrana), portanto em um ambiente hidrofóbico. Diferentemente das proteínas fibrosas, que possuem funções estruturais e mecânicas, elas atuam como:

  • Enzimas
  • Hormônios
  • Transportadores e receptores de membrana
  • Transportadores de triglicerídeos, ácidos graxos e oxigênio no sangue
  • Imunoglobulinas ou anticorpos
  • Proteínas de armazenamento de grãos e leguminosas.

Exemplos de proteínas globulares são mioglobina, hemoglobina e citocromo c. No nível intestinal, a maioria das proteínas globulares de origem animal é hidrolisada quase inteiramente por aminoácidos.

Classificação de proteínas baseada em funções biológicas

A multiplicidade de funções que as proteínas desempenham é a consequência tanto do enovelamento da cadeia polipeptídica, portanto de sua estrutura tridimensional, como da presença de muitos grupos funcionais diferentes nas cadeias laterais dos aminoácidos, tais como tióis, álcoois, tioéteres, carboxamidas, ácidos carboxílicos e diferentes grupos básicos. Do ponto de vista funcional, elas podem ser divididas em vários grupos.

Enzimas (catalisadores bioquímicos)

Nos organismos vivos, quase todas as reações são catalisadas por proteínas específicas chamadas enzimas. Eles têm um alto poder catalítico, aumentando a taxa da reação na qual eles estão envolvidos pelo menos pelo fator 106. Portanto, a vida como sabemos não poderia existir sem a sua “ação facilitadora”.

Quase todas as enzimas conhecidas, e no corpo humano são mil, são proteínas (exceto algumas moléculas de RNA catalítico chamadas ribozimas, isto é, enzimas de ácido ribonucléico).

Proteínas de transporte

Muitas moléculas pequenas, orgânicas e inorgânicas, são transportadas na corrente sanguínea e fluidos extracelulares, através das membranas celulares e dentro das células de um compartimento para outro, por proteínas específicas. Exemplos são:

  • Hemoglobina, que transporta oxigênio dos vasos sanguíneos alveolares para os capilares dos tecidos
  • Transferrina, que transporta ferro no sangue
  • Transportadores de membrana
  • Lipoproteínas do plasma, complexos moleculares de proteínas e lipídios responsável pelo transporte dos triglicerídeos, que são insolúveis em água
  • Proteínas de ligação dos ácidos graxos, envolvidas no transporte intracelular de ácidos graxos
  • Albumina, que carrega ácidos graxos livres, bilirrubina, hormônios tireoidianos e certos medicamentos, como aspirina e penicilina, no sangue

Muitas dessas proteínas também desempenham um papel protetor, uma vez que as moléculas ligadas, como os ácidos graxos, podem ser prejudiciais para o organismo quando presentes na forma livre.

Proteínas de armazenamento

Exemplos são:

  • Ferritina, que armazena ferro intra-celularmente de forma não tóxica;
  • Caseínas do leite, que atuam como reserva de aminoácidos para o leite;
  • Gema de ovo, que contém quantidades elevadas de fósforo;
  • Prolaminas e glutelinas, as proteínas de armazenamento de cereais.

Suporte mecânico

As proteínas desempenham um papel fundamental na estabilização de muitas estruturas. Exemplos são α-queratina, colágeno e elastina. O mesmo sistema do citoesqueleto, o esqueleto da célula, é feito de proteínas. Elas geram movimento e são responsáveis, entre outros, por:

  • Contração das fibras musculares (das quais a miosina é o principal componente)
  • Propulsão de espermatozoides e microrganismos com flagelos
  • Separação dos cromossomos durante a mitose
  • Eles estão envolvidos na transmissão nervosa

Um exemplo é o receptor para acetilcolina nas sinapses. Eles controlam o desenvolvimento e a diferenciação. Algumas proteínas estão envolvidas na regulação da expressão gênica. Um exemplo é o fator de crescimento nervoso (NGF), que desempenha um papel importante na formação de redes neurais.

Hormônios

Muitos hormônios são proteínas. São moléculas reguladoras envolvidas no controle de muitas funções celulares, do metabolismo à reprodução. Exemplos são insulina, glucagon e hormônio estimulante da tireoide (TSH).

Proteção contra agentes nocivos

Os anticorpos ou imunoglobulinas são glicoproteínas que reconhecem antígenos expressos na superfície de vírus, bactérias e outros agentes infecciosos. Interferon, fibrinogênio e fatores de coagulação do sangue são outros membros deste grupo.

Armazenamento de energia

Proteínas, e em particular os aminoácidos que as constituem, atuam como armazenamento de energia, segundo em tamanho apenas para o tecido adiposo, que em condições particulares, como o jejum prolongado, podem se tornar essenciais para a sobrevivência. No entanto, sua redução de mais de 30% leva a uma diminuição da capacidade de contração do músculo respiratório, função imunológica e função do órgão, que não são compatíveis com a vida. Portanto, as proteínas são um combustível extremamente valioso.

Classificação de proteínas baseada na solubilidade

As diferentes proteínas globulares podem ser classificadas com base em sua solubilidade em diferentes solventes, como água, sal e álcool.

Esperamos não ter deixado qualquer dúvida sobre as proteínas. Caso você ainda tenha alguma questão, deixe nos comentários. Estamos aqui para te ajudar e responder aos comentários o mais rápido possível.

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